Смекни!
smekni.com

по Биологии 2 (стр. 1 из 3)

Вопрос 1

Крахмал, целлюлоза, пектиновые вещества. Общая характеристика, состав, строение, функции в организме.

Крахмал, целлюлоза, пектиновые вещества относятся к углеводам.

Крахмал.

Крахмал состоит из 2 полисахаридов - амилозы и амилопектина, образованных остатками глюкозы. Химическая формула крахмала (C6H10O5)n.


Крахмал состоит не только из линейных молекул, но и из молекул разветвленной структуры. Этим объясняется зернистое строение крахмала. Накапливается в виде зерен, главным образом в клетках семян, луковиц, клубней, а также в листьях и стеблях. Крахмал - белый порошок, нерастворимый в холодной воде. В горячей воде он набухает и образует клейстер.

В желудочном тракте человека и животного крахмал поддаётся гидролизу и превращается в глюкозу, которая усваивается организмом. Промежуточными продуктами гидролиза крахмала являются декстрины.

Крахмал, как пищевая добавка, используется для загущения многих пищевых продуктов, приготовления киселей, заправок и соусов.

Целлюлоза.

Целлюлоза состоит из остатков молекул глюкозы, которая и образуется при кислотном гидролизе целлюлозы: (C6H10O5)n + nH2O -> nC6H12O6

Молекулярная формула целлюлозы (-C6H10O5-)n, как и у крахмала.


Целлюлоза тоже является природным полимером. Ее макромалекула состо- ит из многих остатков молекул глюкозы. Степень полимеризации у целлюлозы намного больше, чем у крахмала. Макромолекулы целлюлозы, в отличие от крахмала, имеют только линейное строение. Макромолекулы целлюлозы располагаются в одном направлении и образуют волокна (лен, хлопок, конопля).

Целлюлоза абсорбирует воду, помогает вывести из организма токсины и шлаки и регулировать уровень глюкозы.

Клетчатка способствует снижению уровня холестерина, а вместе с ним риска атеросклероза. Особенно выражено влияние на обмен холестерина у пектинов, в частности, яблочного и цитрусового.

Пектиновые вещества.

Пектиновые вещества представляют собой группу высокомолекулярных полисахаридов, которые вместе с целлюлозой, гемицеллюлозой и лигнином образуют клеточные стенки растений.

Основным структурным компонентом пектиновых веществ служит галактуроновая кислота, из которой строится главная цепь; в состав боковых цепей входят арабиноза, галактоза и рамноза.


Важны сорбирующие свойства пектинов – способность связывать и выводить из организма холестерин, радионуклеиды, тяжелые металлы (свинец, ртуть, стронций, кадмий и др.) и канцерогенные вещества. Пектиновые вещества в заметных количествах находятся в продуктах, из которых можно сварить желе. Это слива, черная смородина, яблоки и другие фрукты.

Вопрос 2

Йодное число и число омыления. Изменение йодного числа в зависимости от условий произрастания масличной культуры.

Из чисел, определяемых в жирах и растительных маслах значимыми для экспертизы являются число омыления и йодное число, по величине которых можно также судить и о чистоте и природе жиров.

Число омыления — количество миллиграммов едкого калия, необходимое как для омыления жирных кислот в составе триацилглицерола, так и для нейтрализации свободных жирных кислот в 1 г исследуемого масла или жира.

Является одним из показателей подлинности жирных масел.

На величину числа омыления оказывают влияние неомыляемые вещества, свободные жирные кислоты, моно- и диглицериды, а также посторонние примеси.

Йодное число — это количество граммов йода, эквивалентное галоиду, присоединившемуся по месту двойных связей к 100 г исследуемого масла или жира. Йодные числа в разных маслах изменяются в широких пределах от 30 до 170, самым низким йодным числом отличается кокосовое масло. Определение этого показателя основано на способности ненасыщенных кислот присоединять два атома йода по месту разрыва двойной связи.

Йодное число указывает на количественное содержание непредельных жирных кислот, не указывая на их состав. С повышением йодного числа увеличивается способность жиров к окислению, более жидкой становится консистенция, часть таких масел используется для приготовления лаков, красок и олифы. Пищевые масла отличаются более низким йодным числом. Этот показатель изменяется в зависимости не только от видовых особенностей культуры, но и от агротехнических и почвенно-климатических условий. Из сырья, получаемого из северных регионов, изготавливают масло, йодное число которого больше.

Масло из семян льна южных районов отличается от масла льна северных районов меньшим содержанием ненасыщенных кислот, что снижает его техническую ценность. Льняное масло северных районов чаще всего имеет более высокое йодное число, чем масло южных районов.

Вопрос 3

Зависимость свойств белка от аминокислотного состава. Понятие изоэлектрической точки белка.

Биологический и химический состав белков находиться в прямой зависимости от их аминокислотного состава.

Свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функции в организме.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине — около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы — гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4. Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы.

Значение рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд, называют «изоэлектрическая точка» и обозначают как pI. Изоэлектрическая точка белка зависит от числа и природы заряженных групп в молекуле. Белковая молекула заряжена положительно, если рН среды ниже величины ее изоэлектрической точки, и отрицательно, если рН среды выше значения изоэлектрической точки данного белка.

В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Изоэлектрическая точка белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее величину не влияет концентрация белка.

Белки, находящиеся в изоэлектрическом состоянии, не перемещаются в электрическом поле.

Вопрос 4

Механизм ферментативного катализа. Понятие активного центра.

Ферментативный катализ (биокатализ) - ускорение биохимических реакций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами (энзимами).

В простейшем случае уравнение реакции с участием фермента имеет вид:


где E - фермент, S - субстрат, ES - фермент-субстратный комплекс (так называемый комплекс Михаэлиса), P- продукт реакции.

Превращение субстрата в продукт происходит в комплексе Михаэлиса. Часто субстрат образует ковалентные связи с функциональными группами активного центра, в том числе и с группами кофермента. Большое значение в механизмах ферментативных реакций имеет основной и кислотный катализ, реализуемый благодаря наличию имидазольных групп остатков гистидина и карбоксильных групп дикарбоновых аминокислот.

Строгая избирательность и высокая скорость - два основных признака ферментативного катализа, отличающие его от лабораторного и производственного катализа.

Ферменты увеличивают скорость химического превращения субстрата по сравнению с неферментативной реакцией в 109-1012 раз. Столь высокая эффективность обусловлена особенностями строения активного центра.

Активный центр - специфический участок на поверхности фермента, благодаря которому он проявляет специфичность в отношении субстрата. Каждый фермент представляет собой белок с уникальной трехмерной структурой (конформацией), формирующей активный центр, в котором определенный набор субстратов связывается с поверхностью фермента. Важная особенность строения активного центра - его поверхность комплементарна поверхности субстрата.

В активном центре различают две зоны: центр связывания, ответственный за присоединение субстрата, и каталитический центр, отвечающий за химическое превращение субстрата. Центр связывания обычно имеет вид углубления, сформированного на поверхности белковой молекулы определенным расположением аминокислот. В состав каталитического центра большинства ферментов входят такие аминокислоты, как серин, цистеин, гистидин, тирозин, лизин. Сложные ферменты в каталитическом центре имеют кофактор или кофермент.

Ферменты, состоящие из одной полипептидной цепи, обладают одним активным центром.

Активность ферментов регулируется в процессе их биосинтеза, а также условиями среды и многочисленными ингибиторами и активаторами, присутствующими в организме. Ингибиторами и активаторами могут служить сами субстраты (в определенных концентрациях), продукты реакции, а также конечные продукты в цепи последовательных превращений вещества.

Итак:

1. В ферментативном катализе принимают участие по крайней мере две функциональные группы, и механизм ферментативной реакции включает в себя определенную последовательность элементарных актов, которая обеспечивает энергетически более выгодный маршрут, чем неферментативная реакция.