Белки и нуклеиновые кислоты (стр. 1 из 10)
Министерство образования Республики Беларусь
УО МОГИЛЕВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ПРОДОВОЛЬСТВИЯ
КАФЕДРА ХИМИЧЕСКОЙ ТЕХНОЛОГИИ ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ СОЕДИНЕНИЙ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
КОНСПЕКТ ЛЕКЦИЙ
для студентов специальностей 49 01 01, 49 01 02, 91 01 01
БЕЛКИ И НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ
Могилев, 2004
УКД
ББК
Рассмотрен и рекомендован к изданию кафедрой химической технологии высокомолекулярных соединений
Протокол № __ от «__»_____________2004 г.
Рассмотрен и рекомендован к изданию секцией выпускающих кафедр.
Протокол № __ от «__»_____________2004 г.
Составители: доцент Макасеева О.Н.
Рецензент: доцент Шуляк Т.Л.
Ó Могилевский государственный университет продовольствия
Содержание
1. БЕЛКИ
1.1Строение и общие свойства аминокислот.
1.2Классификация аминокислот.
1.3Кислотно-основные свойства аминокислот.
1.4Спектры поглощения аминокислот.
1.5Химические реакции аминокислот.
1.6Пептиды.
1.7Белки.
1.8Строение белковой молекулы.
1.9Физико-химические свойства белков.
1.10Выделение белков и установление их однородности.
1.11Классификация белков.
2. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ.
2.1Состав нуклеиновых кислот.
2.2Нуклеозиды.
2.3Нуклеотиды
2.4Первичная структура нуклеиновых кислот.
2.5Вторичная и третичная структуры ДНК.
2.6Структура РНК
Рекомендуемая литература
1. БЕЛКИ
1.1 Строение и общие свойства аминокислот
Основной структурной единицей белков являются a-аминокислоты. В природе встречается примерно 300 аминокислот. В составе белков найдено 20 различных a-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино-, а иминокислотой). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.
a-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у a-углеродного атома замещен на аминогруппу (–NН2), например:
Различаются аминокислоты по строению и свойствам радикала R. Радикал может представлять остатки жирных кислот, ароматические кольца, гетероциклы. Благодаря этому каждая аминокислота наделена специфическими свойствами, определяющими химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.
Именно благодаря радикалам аминокислот, белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимером, и обладают химической индивидуальностью.
Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с b- или g-положением аминогруппы, например:
В молекулах всех природных аминокислот ( за исключением глицина) у a-углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома. Вследствие этого растворы аминокислот обладают оптической активностью – вращают плоскость плоскополяризованного света. Причем, при прохождении через них поляризованного луча происходит поворот плоскости поляризации либо в право (+), либо влево (–). По расположению атомов и атомных группировок в пространстве относительно асимметрического атома различают L- и D-стереоизомеры аминокислот. Знак и величина оптического вращения зависят от природы боковой цепи аминокислот (R-группы).
Число возможных стереоизомеров ровно 2n, где n – число асимметрических атомов углерода. У глицина n = 0, у треонина n = 2. Все остальные 17 белковых аминокислот содержат по одному асимметрическому атому углерода, они могут существовать в виде двух оптических изомеров.
В качестве стандарта при определении L и D-конфигураций аминокислот используется конфигурация стереоизомеров глицеринового альдегида.
Расположение в проекционной формуле Фишера NH2-группы слева соответствуют L-конфигурации, а справа – D-конфигурации.
Следует отметить, что буквы L и D означают принадлежность того или иного вещества по своей стереохимической конфигурации к L или D ряду, независимо от направленности вращения.
В составе белков обнаруживаются только L-изомеры аминокислот. D-формы аминокислот в природе встречаются редко и обнаружены лишь в составе белков клеточной стенки (гликопротеинов) некоторых бактерий и в пептидных антибиотиках (грамицидин, актиномицин и т.д.). L-формы хорошо усваиваются растениями и животными и легко включаются в обменные процессы. D-формы не ассимилируются этими организмами, а иногда даже ингибируют процессы обмена. Это объясняется тем, что ферментативные системы организмов специфически приспособлены к L формам аминокислот.
L и D формы аминокислот оказывают различное физиологическое воздействие на организм человека – различаются по вкусу: D-изомеры сладкие, L-формы горькие или безвкусные.
Взаимопревращение D и L-энатиомеров называется рацемизацией. Превращение DÛL – это один из метаболических процессов в живых организмах, причем равновесие этого метаболического процесса сильно смещено в сторону образования L-формы. Когда метаболические процессы после смерти организма прекращаются, процесс DÛL продолжается самопроизвольно с очень малой скоростью, переводя для каждой аминокислоты к соотношению D/L-энантиомеров, характерному для неметаболического равновесия. Для достижения такого равновесия могут потребоваться десятки тысяч лет. Новый метод определения геологического возраста образца основан на измерении соотношения D/L-энантиомеров аспарагиновой кислоты в образцах окаменелых костей. Результаты, полученные методом D /L-датирования, хорошо дополняют другие данные, полученные, например, радиоуглеродным методом.
Кроме 20 стандартных аминокислот встречающихся почти во всех белках, существуют еще нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков – эти аминокислоты называют еще модифицированными. Около 150 из них уже выделены. Эти аминокислоты образуются после завершения синтеза белка в рибосоме клеток путем посттрансляционной химической модификации.
Один из примеров особенно важной модификации – окисление двух-SН–групп цистеиновых остатков с образованием аминокислоты цистина, содержащей дисульфидную связь. Так же легко происходит и обратный переход.
Таким путем образуется одна из важнейших окислительно-востановительных систем живых организмов. В больших количествах цистин содержится в белках злаковых – клейковине, в белках волос, рогов.
Другие примеры аминокислотной модификации-гидроксипролин и гидроксилизин, которые входят в состав коллагена-основного белка соединительной ткани животных.
В состав белка протромбина (белок свертывания крови) входит g-карбоксиглутаминовая кислота, а в ферменте глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ( S ) сера заменена на ( Se ) селен.
1.2 Классификация аминокислот
Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка.
В основу одной из классификаций положено химическое строение радикалов аминокислот. Различают аминокислоты:
1. Алифатические – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин:
2. Гидроксилсодержащие – серин, треонин:
3. Серосодержащие – цистеин, метионин:
4. Ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан:
5. С анионобразующими группами в боковых цепях-аспарагиновая и глутаминовая кислоты:
6. и амиды-аспарагиновой и глутаминовой кислот – аспарагин, глутамин.
7. Основные – аргинин, гистидин, лизин.
Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот. Различают полярные и неполярные аминокислоты. У неполярных в радикале есть неполярные связи С–С, С–Н, таких аминокислот восемь: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.
Все остальные аминокислоты относятся к полярным (в R-группе есть полярные связи С–О, С–N, –ОН, S–H). Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).
Аминокислоты классифицируют и на основе ионных свойств R-групп (таблица 1). Кислые (при рН=7 R-группа может нести отрицательный заряд) это аспарагиновая, глутаминовая кислоты, цистеин и тирозин. Основные( при рН =7 R-группа может нести положительный заряд) – это аргинин, лизин, гистидин. Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным (группа R незаряжена).
Таблица 1 – Классификация аминокислот на основе полярности R-групп.
| Аминокислоты | Принятые однобуквенные обозначения и символы | Изоэлектрическая точка, рI | Среднее содержание в белках,% | ||
| Англ. | символ | Русск. | |||
| 1. НеполярныеR-группыГлицинАланинВалинЛейцинИзолейцинПролинФенилаланинТриптофан2. Полярные, незаряженныеR-группыСеринТреонинЦистеинМетионинАспарагинГлутамин3. Отрицательно заряженные R-группыТирозинАспарагиновая к-таГлутаминовая к-та4. Положительно заряженныеR-группыЛизинАргининГистидин | GLyALaVaLLeuLieProPheTrpSerThrCysMetAsnGLnTyrAspGLyLysArgHis | GAVLIPFWSTCMNQYDEKRN | ГлиАлаВалЛейИлеПроФенТрпСерТреЦисМетАснГлнТирАспГлуЛизАргГис | 5,976,025,975,975,976,105,985,885,686,535,025,755,415,655,652,973,229,7410,767,59 | 7,59,06,97,54,64,63,51,17,16,02,81,74,43,93,55,56,27,04,72,1 |
По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группе; моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа); диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа).