ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ
ПЕНЗЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ПЕДАГОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ ИМЕНИ В.Г. БЕЛИНСКОГО
ПРОГРАММА УЧЕБНОЙ ДИСЦИПЛИНЫ
Энзимология
СПЕЦИАЛЬНОСТЬ 020208 – «Биохимия»
Факультет естественно-географический
КАФЕДРА биохимии
Пенза – 2007
1. Квалификационные требования
Квалификация выпускника – биохимик.
Нормативный срок освоения основной образовательной программы подготовки биохимика по специальности 020208 Биохимия при очной форме обучения 5 лет.
Квалификационная характеристика выпускника
Специалист-биохимик осуществляет деятельность по изучению строения и свойств химических соединений, входящих в состав живых организмов, метаболизма и его регуляции. Разрабатывает нормативные документы в своей области деятельности, организует и выполняет экспедиционные работы и лабораторные исследования; анализирует получаемую полевую и лабораторную информацию, обобщает и систематизирует результаты выполненных работ, используя современную вычислительную технику; составляет научно-технические отчеты и другую установленную документацию; следит за соблюдением установленных требований, действующих норм, правил и стандартов в области своей деятельности. Проводит экспериментальные исследования в своей области, формулирует их задачу, участвует в разработке и осуществлении новых методических подходов, обсуждении, оценке и публикации результатов, проводит патентную работу, участвует в работе семинаров и конференций, составлении патентных заявок.
В производственных и медицинских организациях проводит биохимическую аналитическую работу, участвует в диагностике и экспертизе, сертификации продуктов производства.
Исходя из своих квалификационных возможностей, специалист-биохимик подготовлен к самостоятельной работе на должностях биохимика, врача-лаборанта, биолога, лаборанта-исследователя, инженера-исследователя, научного сотрудника в научно-исследовательских и научно-производственных учреждениях, и других должностях, в соответствии с требованиями Квалификационного справочника должностей руководителей, специалистов и других служащих, утвержденных постановлением Минтруда РФ от 21.08.98 №37.
Специалист-биохимик подготовлен к педагогической деятельности на должности преподавателя в средней школе и учреждениях профессионального образования при условии освоения дополнительной образовательной программы психолого-педагогического профиля.
Область профессиональной деятельности
Исследование строения и физико-химических свойств химических соединений, входящих в состав живых организмов, метаболизма и молекулярных механизмов его регуляции.
Объекты профессиональной деятельности
Вирусы и микроорганизмы, клеточные органеллы и одиночные клетки, многоклеточные организмы (растения и животные).
Виды профессиональной деятельности
· Проведение научных исследований в области биохимии и молекулярной биологии: сбор и подготовка научных материалов, квалифицированная постановка экспериментов, обработка результатов клинических анализов и экспериментальных исследований.
· Научно-производственная и организационная деятельность;
· Педагогическая деятельность (при условии освоения соответствующей образовательно-профессиональной программы педагогического профиля) преподавание в средней и высшей школе, осуществление просветительской деятельности.
· Иные виды деятельности, позволяющие использовать базовую биологическую подготовку и подготовку по специальности 020208 – Биохимия.
2. Требования ГОС по дисциплине
Принципы пространственной организации молекулы фермента, проблемы сворачивания полипептидной цепочки в нативную конформацию, ее важность для энзимологии; современные представления о механизмах формирования пространственной структуры белка; иерархический принцип сворачивания; промежуточные состояния в процессе организации нативной конформации; современное состояние знаний о белках теплового шока и структуре шаперонов; домены, их структурные и функциональные характеристики; роль мультидоменной организации молекулы фермента в определении ее функциональных свойств, формирование активного центра на границе между доменами; роль подвижности доменов в катализе, структурные основы реализации феномена индуцированного соответствия, регуляторные домены, домены, обеспечивающие связывание с мембранами; факторы, определяющие эффективность и специфичность ферментативного катализа, комплементарность между ферментом и субстратом; использование энергии связывания фермента с субстратом в катализе; природа сил, стабилизирующая различные конформационные состояния системы фермент-субстрат (водородные связи, гидрофобные взаимодействия и др.); типы катализа, используемые в ферментативных реакциях; функциональные группы ферментов; каталитические антитела (абзимы) как примитивные ферменты; классификация ферментов; структура и механизм действия ферментов отдельных групп, разные типы регуляции активности ферментов; полифункциональные ферменты, функциональные преимущества, возникающие в результате белок-белковых взаимодействий в составе молекулы полифункциональных ферментов; четвертичная структура ферментов, роль четвертичной структуры в стабилизации молекулы фермента и регуляции активности ферментов.
3. Цели и задачи дисциплины
Энзимология является основой всех биологических дисциплин, поскольку все процессы жизнедеятельности протекают с участием ферментов и ферментативных систем. Первоначально являющаяся разделом биохимии, энзимология в настоящее время – самостоятельная наука, оказывающая влияние на получение фундаментальных знаний в различных областях биологии. Ферменты широко применяются в промышленности, биотехнологических процессах, медицине, сельском хозяйстве.
Дипломированный специалист-биохимик должен иметь представление о ферментах как эффективных и специфичных биокатализаторах, их свойствах, организации внутри клетки и регуляции ферментативной активности на разных уровнях.
Цель курса «Энзимология» – показать фундаментальную роль ферментов в обмене веществ и энергии, молекулярных механизмах наследственности, регуляции и интеграции метаболических процессов в живых организмах.
Программа составлена в соответствии с Государственным образовательным стандартом Высшего профессионального образования для студентов, обучающихся по специальности 020208 – «Биохимия».
4. Место дисциплины в профессиональной подготовке студентов
Курс «Энзимология» предшествует изучению студентов курсов кинетики и термодинамики ферментативных реакций. Он имеет основополагающее значение, поскольку главным объектом его изучения являются ферменты – катализаторы всего живого, без которых немыслимы являются все биохимические процессы. Дисциплина энзимология относится к специальным дисциплинам и дисциплинам специализации федерального компонента.
Тематические планы для очной формы обучения
| № п/п | Наименование разделов и тем | Кол-во часов | |
| Лекц. | Сам. | ||
| Общее число часов | 51 | 51 | |
| 1. | Номенклатура. | 4 | 4 |
| 2. | Строение ферментов. Простые и сложные ферменты. | 4 | 4 |
| 3. | Коферменты. Строение и классификация. | 4 | 4 |
| 4. | Механизм ферментативной реакции. | 4 | 4 |
| 5. | Кинетика ферментативных реакций. | 6 | 6 |
| 6. | Ингибиторы: классификация и применение | 4 | 4 |
| 7. | Методы выделения и очистки ферментов. | 5 | 5 |
| 8. | Регуляция ферментативной активности. | 4 | 4 |
| 9. | Локализация ферментов. | 4 | 4 |
| 10. | Ферменты – маркеры. | 4 | 4 |
| 11. | Иммобилизованные ферменты. | 4 | 4 |
| 12. | Применение ферментов. | 4 | 4 |
Содержание дисциплины
1. Классификация и номенклатура
История изучения классификации ферментов. Современная международная номенклатура EC – enzyme code. Организации, занимающиеся вопросами классификации и номенклатуры – IUBMB IUPAC. Значение и недостатки единой системы номенклатуры. Классы ферментов, подклассы и подподклассы.
2. Строение ферментов
Белковые и небелковые ферменты (рибозимы). Простые и сложные ферменты. Холофермент, апофермент, коферменты: кофакторы и простетические группы. Общие механизмы действия кофакторов. Классификация коферментов. Характеристика основных представителей различных групп (глутатион, липоевая кислота, убихиноны, коферменты – производные пиридоксина, тиаминпирофосфат, биотин, тетрагидрофолиевая кислота, коферменты – переносчики фосфата, кофермент А, никотинамидные коферменты, флавиновые коферменты, кобамидные коферменты, железопорфириновые коферменты). Принципы пространственной организации молекулы фермента, проблемы сворачивания полипептидной цепочки в нативную конформацию, ее важность для энзимологии; современные представления о механизмах формирования пространственной структуры белка; иерархический принцип сворачивания; промежуточные состояния в процессе организации нативной конформации; современное состояние знаний о белках теплового шока и структуре шаперонов; домены, их структурные и функциональные характеристики; роль мультидоменной организации молекулы фермента в определении ее функциональных свойств, формирование активного центра на границе между доменами. роль подвижнос-ти доменов в катализе, структурные основы реализации феноме-на индуцированного соответствия, регуляторные домены, доме-ны, обеспечивающие связывание с мембранами; факторы опре-деляющие эффективность и специфичность ферментативного ка-тализа, комплементарность между ферментом и субстратом. Методы идентификации активного центра ферментов. Каталитические антитела (абзимы) как примитивные ферменты; структура и механизм действия ферментов отдельных групп.