Амінокислоти: одержання, властивості, роль у біології (стр. 2 из 2)

COONH₂-CH₂

2.Подібно до інших кислот амінокислоти утворюють складні ефіри, хлорангідриди, аміди і т. д.

3.Амінокислоти утворюють солі з неорганічними кислотами наприклад(H₃N⁺-CH₂-COOH)^-CL.Ці солі звичайно добре кристалізуються.

4.При дії азотистої кислоти амінокислоти утворюють оксикослоти:

H₂N-CH2COOH—^HNO₂ ®N₂+H₂O+HOCH_2-COOH

Ефіри амінокислот утворюють при цьому досить стійкі діазосполуки:

CH₂-CH₂-COOC₂H₅—^HNO₂--_-2H2O®N₂CH-COOC₂H₅

Діазооцтовий (етиловий) ефір має наступну будову:

NºN⁺-^-CH-COOC₂H₅«^-N=N⁺=CH-COOC₂H₅

Він використовується при органічному синтезі.

5.Аміногрупа в амінокислотах легко ацілюється при дії ангідридів або галогенангідридів кислот:

CH₂NH₂ CH₂-NH-COCH₃

/ +(CH₃CO)O₂® / +CH₃COOH

COOH COOH

6.При алкіруванні аміногрупи утворюються вторинні, третинні амінокислоти та зрештою чотирьохзамісні амонійні луги. Внутрішні солі таких лугів називають бетаінами.

7. В залежності від положення аміногрупи по відношенню до карбоксилу амінокислоти поводять себе порізному:

1) a-амінокислоти утворюють дикетопіперазини:

CH₃-CH-CO---OHCH₃-HC-CO

|

H-NH+NH—H ® NH NH+2H₂O

|

НO—CO-CH-CH₃ OC-CH-CH₃

2) b-амінокислоти відщеплюють аміак і дають амонійну сіль ненасиченої кислоти. Причиною такої реакції є рухливість водневих атомів в сусідстві з карбоксильною групою:

CH₂-CH-COOH

І | ® CH₂=CH-COOONH₄

NH₂H

3)g-,d-амінокислоти уворюють при нагріванні внутрішні аміди -лактами:

H₂C CH₂ H₂C CH₂

H₂C CO ^-H2O® H₂C CO

HN---HOHNH

Цим корис

туються при визначенні будови амінокислот: визначають в якому положені знаходиться аміногрупа відносно карбоксильної.

8. В реакціях заміщенняa-амінокислот, повязаних із зміною до асимме-тричного атома карбону, частопроходить вальденівське обертання. Прикладом може бути взаємоперетворення d- таl-бромпропіонових кислот та d- іl-аланіна по наступній схемі:

d-бромпропіонова кислота---^NH₃®d-Аланін

NOBr¯NOBr

l-Аланін ¬^NH₃- l-Бромпропіонова кислота

Інверсія або збереження конфігурації під час реакції заміщення залежить від механізма по якому дана реакція проходить.

9. В сучасній хімії та біології амінокислот та білків важливу роль відіграє реакція зі зміною кольору(зміна забарвлення на синє).

Комплексони. Комплексонами називають групу a-амінокислот, що вміщують два або три залишки, звязаних з азотом. Найбільш простими з цих амінополікарбонових кислот є імінодиоцтова та нитрилтриоцтова кислоти:

CH₂-COOHCH₂-COOHнітрилтриоцтоав

H-NHOCO-CH₂-Nкислота

CH₂-COOHCH₂-COON

імінодиоцтова кислота

ТАБЛИЦЯ.L- амінокислоти знайдені в білках

(CH3)2CH-CH2-CH-COOH | NH2	Leu
(CH3)2CH-CH-COOH |NH2	Val
CH3-CH-COOH | NH2	Ala
H2N-CH2-COOH	Gly
CH3-CH2-CH-CH-COOH | |CH3 NH2	Ile
-CH2-CH-COOH | NH2	Phe
H2N-CO-CH2-CH-COOH | NH2	Asn
H2NCOCH2CH2CH-COOH | NH2	Gin
CH2-CH-COOH | NH NH2	Trp
-COOH NH	Pro
HO-CH2-CH-COOH | NH2	Ser
CH3-CH-CH-COOH | | OH NH2	Thr
HO- -CH2-CH-COOH | NH2	Tyr
HO -COOH NH	Opr
NH2 | NS-CH2-CH-COOH	Cys
NH2 | S-CH2-CH-COOH | S-CH2-CH-COOH | NH2	Cys-Cys
CH3-S-CH2-CH-COOH | NH2HOOC-CH2-CH-COOH | NH2	Met
HOOC-CH2-CH2-CH-COOH | NH2	Glu
H2N-CH2CH2CH2CH2CH-COOH | NH2	Lys
H2N-C-NH-CH2CH2CH2-CH-COOH || | NH NH2	Arg
N -CH2-CH-COOH NH | NH2	His

ЗВ’ЯЗКИ

Амінокислоти здатні утворювати ряд хімічних звязків з різними реакційноздатними групами.

Пептидний звязок. Цей звязок утворюється в результаті виділення води при взаємодії аміногрупи однієї амінокислота з карбоксильною іншої. Сполука що утворилась внаслідок такої реакції називається дипептид.

Іонний звязок. При схожому значенні pH іонізована аміногрупа може взаємодіяти з іонізованою карбоксильною .в результаті чого утворюється іонний звязок. У водному розчині іонні звязки значно слабкіші ковалентних; івони можуть розриватися при зміні pH середовища.

Дисульфідний звязок. Коли дві молекули цистеїна, їх сульфгідрильні (-SH) групи, знаходяться поруч, вони окислюються утворюючи дисульфідний звязок. Дисульфідні звязки можуть виникати при також між різними поліпептидними ланцюгами. Цей факт грає важливу роль в білковій структурі.

Водневий звязок. Електропозитивні водневі атоми, сполучені з азотом чи киснем в групах -OHабо -NH , намагаються узагальнити електрони з найближчими електронегативними атоиами кисню, наприклад з киснем в групі =СО. Утворений таким чином водневий звязок є слабим, але такі звязки виникають досить часто і сумарний вплив на на стабільність в молекулі значний( наприклад структура шовку).

Біосинтез амінокислот - це процес утворення амінокислот в організмі. Він може здійснюватись кількома шляхами: прямим амінуванням ненасичених кислот, відновним амінуваням кетокислотпереамвнування амінокислот зкетокислотами, завдяки реакціям за місцем радикалів амінокислот(процеси ферментативного взаємоперетворення).

В організмі людини здійснюється синтез лише замінних протеїногенних амінокислот, а в тканинах рослин синтезуються також незамінні амінокислоти. Синтез замінних амінокислот в організмі може здійснюватися із метаболів циклу Кребса, проміжних продуктів розщеплення вуглеводів та з незамінних амінокис-лот. Серед метаболітів циклу Кребса джерилом утворення амвнокислот є оксалоацетат і 2-оксоглутарат. З оксалоацетату утворюється аспарагінова кислота, а з неї -аспарагін:

Оксалоацетат+Глутамат®Аспарагінова кислота+2-Оксоглутарат;

Аспарагінова кислота+NH₃+АТФ®Аспарагін+H₃PO₄ .

Із 2-оксоглутарату утворюється глутамінова кислота, глутамін, пролін, оксипролін. З промвжних продуктів обміну вуглеводів джерилом утворення амінокислот є піруват, 3-фосфогліцерат і рибозо-5*-фосфат.

Аланін з пірувату утворюється двома шляхами: переамінуванням і відновним амінуванням. Із 3-фосфогліцерату синтезується серин, а з серину -гліцин, з рибозо-5*-фосфату можливе утворення гістидину. Важливим шляхом синтезу замінних амінокислот є процеси взаємоперетворень їх за місцем радикалів та синтез замінних амінокислот з незамінних: фенілаланін®тирозин; метіонін® серин; серин ® гліцин; орнітин ® аргінін; метіонін ® цистеїн.

Синтез незамінних амінокислот здійснюється в тканинах рослин і бактеріальних клітинах. В організмі людини цей процес не здійснюється, оскільки там не утворюються кетокислоти, які могли б бути використані для їх синтезу. Синтез метіоніну та треоніну здійснюється з аспарагінової кислоти за участю АТФ та деяких ферментів - НАД-залежних дегідрогеназ, піридоксалевих, кобамідних, фоланових. Процес синтезу амінокислот відбувається однаково до утворення гомосерину, а далі він проходить з використанням ферментів, специфічних для кожної амінокислоти. Синтез лізину в бактеріальних клітинах здійснюється з пірувату та аспарагінової кислоти шляхом їх конденсації через циклічні проміжні продукти і діамінопімелінову кислоту. Фенілаланін і триптофан синтезуються з еритрозо-4*-фосфату і фосфоенолпірувату через шикімову, хоризмову та антранілову (триптофан) або префенову (фенілаланін) кислоти. Гістидин синтезується з АТФ, 5-фосфорибозил-1-пірофосфату і глутаміну під час багатоетапних перетворень. Валін, лейцин, ізолейцин синтезуються з пірувату внаслідок складних ферментативних перетворень, у результаті яких утворюється кетокислота з розгалуженим бічним радикалом; далі вона вступає в реакцію переамвнування з глутаміновою кислотою.

ВИКОРИСТАНА ЛІТЕРАТУРА:

1. Ф.Ф.Боєчко, Л.О.Боєчко.Основні Біохімічні поняття, визначення і терміни

2. А.А.Петров, Х.В. Бальян, А.Г. Трощенко. Органічна Хімія.

3. Н.Грін, У.Стаут, Д.Тейлор. Биология. Москва: Мир. 1996 рік.