Белки (стр. 2 из 3)

Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани.

Протеиды также можно разделить на несколько групп:

Фосфопротеиды содержат в своем составе фосфор. Они имеют определенно выраженный кислотный характер.

Главнейшим представителем фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами.

При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокиса- нии. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца.

Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту.

Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглобин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме.

Гликопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованныепредставители гликопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА.

Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко раство- римые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид ни-тей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (10⁴—10⁷).

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА.

1.Гидратация.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание бел- ка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности бел- ковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), амин- ные (NH₂) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидрат- ная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектричес- кой точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяют- ся, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этило- вого спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность ме- няется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают плас-тичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою фор- му. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (нап- ример, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма– полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень–сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет боль- шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое полу- чают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

2. Денатурация белков.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит измене- ние вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: сни- жается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая актив-ность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатура- ция белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пи- щевого сырья ,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль про- цессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, суш- ке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

3.Пенообразование.

Процесс пенообразования–это способность белков образовывать высококонцент- рированные системы «жидкость–газ» ,называемые пенами. Устойчивость пены, в ко- торой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от кон- цнтрации,но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко исполь- зуются в кондитерской промышленности(пастила, зефир, суфле).Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

4.Горение.

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

5.Цветные реакции.

· Ксантопротеиновая–происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождаю- щеееся появлением желтой окраски;

· Биуретовая – происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu²⁺ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово–синей окраски.;

· при нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу.

6.Амфотерные свойства

В белках содержатся карбоксил и аминогруппа и при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяться с катионом щелочи, образуя соль альбу- минат:

H₂N–CH–COOH+NaOH H₂O+H₂N–CH–COONa

│ │

RR

При действии же кислот он становится катионом, образуя синтонин:

H₂N–CH–COOH+HCI

H₂N–CH–COOH CI

| |

R R

7.Гидролиз белков.

Реакция гидролиза идет с образованием аминокислот. В общем виде ее можно запи- сать так:

O H O O O

|| | || H⁺

–NH–CH–C–N–CH–C– +2nH₂O nH₂N–CH–C + nH₂N–CH–C

| | | |

R¹R²R¹OHR² OH

n

полипептид (белок) аминокислота-1 аминокислота-2

ЗНАЧЕНИЕ БЕЛКОВ.

БЕЛКИ–ФЕРМЕНТЫ.

В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. Быстрое протекание этих реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций,– ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.

Каждый фермент обеспечивает одну или несколько реакций одного типа. Напри- мер, жиры в пищеварительном тракте (а также внутри клеток) расщепляются специ- альным ферментом, который не действует на полисахариды (крахмал, гликоген) или на белки. В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры. Каждая молекула фермента способна осуществлять от несколь- ких тысяч до нескольких миллионов одинаковых операций в минуту. Вход этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реагирующими веще- ствами, ускоряет их превращения и выходит из реакции неизменным.