Здесь они подвергаются действию группы протеолитических ферментов, гидролизующих как белки, так и пептоны. Пищеварительный сок в кишечнике, действующий на белки, представляет собой смесь секрета панкреатической железы и слизистой кишечника. В кишечнике белки пищи подвергаются воздействию трипсина, химотрипсина и пептидаз. Трипсин содержится в поджелудочном соке в недеятельной форме в виде триписиногена. Под влиянием другого фермента глюкопротеидной природы – энтерокиназы – трипсиноген превращается в трипсин. Процесс превращения трипсиногена в трипсин сводится к отщепления небольшого пептида (гексопептида) с α-аминного конца полипептидной цепи. Выделение трипсина в недеятельной форме имеет большое биологическое значение. Поджелудочный сок содержит ряд других ферментов, например липазу и амилазу, представляющих собой, как и все ферменты белковые вещества. Присутствие в одном с ними растворе протеолитического фермента – трипсина – в активной форме могло бы привести к их перевариванию и разрушению еще в панкреатической железе.
Трипсин гидролитически разрушает как белки, не изменившееся в желудке под влиянием пепсина, так и высокомолекулярные продукты распада белков, полипептиды типа пептонов. Оптимум РН для трипсина равен 7,8. Трипсин и пепсин действуют на различные пептидные связи в молекуле белка. Трипсин особенно легко расщепляет связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы аргинина или лизина. Трипсин производит сравнительно неглубокий гидролиз белка. Только около одной трети всех пептидных связей в белковой молекуле расщепляется трипсином. Основными продуктами триптического гидролиза белка являются полипептиды. Следует отметить, что под влиянием трипсина в процессе гидролиза белка могут освобождаться в небольшом количестве и свободные аминокислоты. Природы продуктов триптического гидролиза зависит от состава и строения исходного субстрата гидролиза (белка, пептона и т.п.).
Другим протолитическим ферментом, действующим в кишечнике во время пищеварения, является химотрипсин. Он содержится в поджелудочной железе в неактивном состоянии, в виде двух зимогенов – химотрипсиногена А и химотрипсиногена В, которые под действием трипсина переходят в кишечнике в активный химотрипсин.
Химотрипсиноген А состоит из полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислот. В зависимости от того, происходит ли активирование химотрипсиногена в результате действия трипсина или химотрипсина, образуются различные смеси химотрипсинов.
Кристаллический химотрипсин подобно трипсину гидролизует как белки, так и пептоны с образованием относительно низкомолекулярных пептидов. Он расщепляет по преимуществу те пептидные связи, на которые трипсин не действует. Если на казеин воздействовать трипсином, а затем по окончании триптического гидролиза добавит химотрипсин, то гидролиз белка продолжается. Равным образом казеин, предварительно гидролизованный химотрипсином, гидролизуется дальше добавленным трипсином. В некоторых случаях химотрипсин производит даже более глубокий гидролиз белка, чем трипсин, и при этом расщепляется почти половина пептидных связей в белковой молекуле.
Следует особо подчеркнуть, что трипсин и химотрипсин гидролизуют в кишечнике также и такие белки, которые почему-либо не подверглись предварительному расщеплению пепсином в желудке.
Полипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, а затем трипсина и химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике, которое осуществляется под влиянием пептидаз. Как трипсин и химотрипсин пепсидазы выделяются железистыми клетками слизистой тонкой кишки в недеятельной или малоактивной форме. Активация их происходит под действием трипсина. В поджелудочном соке имеются две карбоксипептидазы – А и В, а в кишечном соке – аминопептидаза и ряд дипептидаз. Карбосксипептидазы расщепляют полипептиды с того конца цепи, где имеется свободная карбоксильная группа, причем карбоксипептидаза А – при наличии концевых ароматических аминокислот, а карбоксипептидаза В – при расположении на концах цепи основных аминокислот. Карбоксипептидаза, как и другие протеолитические ферменты поджелудочного сока, выделяются в виде неактивного зимогена.
Аминопептидаза расщепляет полипептиды с того конца, где имеется свободная аминогруппа.
Дипептидаза расщепляет дипептиды на свободные аминокислоты. В результате ферментативного гидролиза полипептидов пептидазами в кишечнике образуются свободные аминокислоты.
Отсюда следует важный вывод о том, что под влиянием совместного действия группы протеолитических ферментов белки пищи распадаются в желудочно-кишечном тракте до аминокислот.
Следует иметь в виду, что плохая перевариваемость различных пищевых белков может быть обусловлена также присутствием в них ингибиторов протеаз. Так, например, соевые бобы содержат мощный ингибитор трипсина; в яичном белке обнаружен мукопротеид также сильно угнетающий действие трипсина.
Помимо перечисленных выше протеолитических ферментов, в содержимом кишечника обнаруживаются также ферменты эластаза, действующая на эластин эластических связок и коллагеназа, гидролизующая коллаген костной и хрящевой ткани. Эти ферменты поступают в кишечник в составе поджелудочного сока.
Расщепление пептонов, так же как и жиров и углеводов, под влиянием соответствующих гидролаз особенно энергично проходит на поверхности слизистой оболочки кишечника (пристеночное пищеварение).
Увеличению скорости пищеварения непосредственно на поверхности слизистой кишечника в немалой степени способствует протекание тесно связанных с перевариванием пищи процессов всасывания.
Здесь надо также напомнить, что кишечный сок в отличие от желудочного и поджелудочного секретов содержит, помимо жидкой части, плотную часть, состоящую из отторгнутых клеток слизистой оболочки кишечника. Эти клетки очень богаты ферментами. Концентрация ферментов в жидкой части сок значительно ниже. Особенно высоко содержание ферментов в только что отторгнутых от стенки кишечника клеточных элементах.
Картина превращения пищевых белков в желудочно-кишечном тракте была бы не полной, если бы мы прошли мимо тех изменений ,которые претерпевают белки (аминокислоты) в кишечнике под действием разнообразных микроорганизмов, населяющих в огромном количестве этот участок пищеварительной трубки. Часть аминокислот в кишечнике до их всасывания используются микробами в качестве источника питания.
Расщепление микробами аминокислот приводит к превращению их в амины, жирные кислоты, спирты, фенолы, индол, скатол, сероводород и ряд других соединений. Этот процесс носит название гниения белков в кишечнике. Прежде чем останавливаться на частностях, рассмотрим направление этих реакций.
1. При декарбоксилировании аминокислот возможно получение соответствующих, нередко ядовитых аминов.
2. При дезаминировании аминокислот микробами, когда происходит отщепление аминогруппы в виде аммиака, в зависимости от условий, возникают различные продукты, среди них насыщенные и не насыщенные кислоты кетокислоты и оксикислоты.
Гниение белков в органах пищеварения с образованием ядовитых продуктов происходит в более или менее значительных размерах лишь в нижних отделах кишечника. В полости рта и желудке условий для развития гнилостных бактерий обычно нет.
Амины, получающиеся при декарбоксилировании аминокислот, представляют собой фармакологически активные вещества, а некоторые из них являются даже сильными ядами. Из отдельных протеиногенных аминов, то есть аминов, образующихся из аминокислот под влиянием микробов кишечника необходимо назвать путресцин, кадаверин, фенилэтиламин и индолэтиламин.
Путресцин получается при декарбоксилировании аминокислоты орнитина:
При всасывании путресцина из кишечника в кровь этот диамин выделяется с мочой.
Кадаверин получается совершенно аналогичным образом при декарбоксилировании диаминокислоты лизина (α,ε-диаминокапроновой кислоты):
Если кадаверин всасывается из кишечника в кровь, то часть его, так же как и путресцина выводится из организма через почки в неизмененном виде. Часть образующихся аминов может обезвреживаться в стенках кишечника и в других тканях под действием фермента аминксидазы.
Кадаверин, так же как и путресцин, относят к группе трупных ядов, или птомаинов, так как они образуются и при разложении трупов; ядовитость этих диаминов, однако, незначительна.
Совершенно аналогичным образом из фенилаланина в кишечнике при гниении белков получается фенилэтиламин, а из триптофана – индолилэтиламин:
Сероводород (H2S), метилмеркаптан (CH3SH) и другие содержащие серу соединения получаются при глубоком разрушении кишечными бактериями аминокислот цистина, цистеина и метионина. Из ядовитых продуктов гниения белков следует назвать фенол, паракрезол, скатол и индол.
Фенол и крезол могут образовываться из аминокислоты тирозина
Микробы разрушают боковую цепь аминокислоты, постепенно укорачивая ее.
Образовавшиеся в кишечнике под действием бактерий ядовитые продукты распада тирозина после всасывания обезвреживаются в печени, в которую оттекающая от кишечника кровь попадает через систему воротной вены. Обезвреживание фенола и крезола может происходить двояким путем: либо посредством связывания их серной кислотой, либо путем соединения их с глюкуроновой кислотой.
Список использованной литературы
1) Аврансон Л.А., Гуткевич Н.В. Обмен белков. ― М.: Красный крест, 1994. ― 127 с.
2) Баранова Т. А. Правильное питание. ― М.: Интербук, 1991. ― 141 с.
3) Башлов В., Гуржин И. Биологическая химия. ― Самара: , 1992. ― 517 с.
4) Велобова Е. Н. Переваривание белков. ― Киев: Гродынец, 1993. ― 29 с.
5) Герундов И. Н., Когосов П.Р. Рассказы о питании. ― Минск: Наука и техника, 1986. ― 89 с.
6) Зеродич., Лучинков. Справочник по химии. — Лениздат. — 594.
7) Збарский Б.И., Иванов И.И., Мардашев С.Р. Биологическая химия. – Л.: Медицина, 1972. ― 583 с.
8) Погудов И. П. Что химия знает о нас? ― М.: Политиздат, 1990. ― 287 с.
9) Яковлев В. В., Яковлев Д.В. Биологическая химия ― Минск: Вышэйш. шк., 1985. ― 494 с.