I, II, III, IV-первичная, вторичная,
третичная, четвертичная структуры
3. Опишите физико – химические свойства белковых молекул.
Классификация и функции белков.
1. Принципы классификации белков:
В настоящее время еще не разработана стройная система номенклатуры и классификации белков. В соответствии с функциональным принципом различают 12 главных классов белков:
Ферменты - белки, обладающие каталитической активностью.
Гормоны - биологически активные сигнальные химические вещества, выделяемые эндокринными железами непосредственно в организме и оказывающие дистанционное сложное и многогранное воздействие на организм в целом либо на определённые органы и ткани-мишени.
Транспортные белки - собирательное название большой группы белков, выполняющих функцию переноса различных лигандов как через клеточную мембрану или внутри клетки (у одноклеточных организмов), так и между различными клетками многоклеточного организма. Транспортные белки могут быть как интегрированными в мембрану, так и водорастворимыми белками, секретируемыми из клетки, находящимися в пери- или цитоплазматическом пространстве, в ядре или органеллах эукариот.
Структурные белки - придают экстрацеллюлярным структурам механическую прочность, а также участвуют в построении цитоскелета. В большинстве структурных белков преобладает одна из вторичных структур, что предопределяется их аминокислотным составом.
Сократительные белки – Миозины, актин.
Защитные белки - Белки участвуют во всех стадиях иммунного ответа: распознавании антигена , развитии и регуляции процесса, эффекторной стадии. Основные группы иммунологически активных белков составляют иммуноглобулины ( антитела ), антигены и рецепторы поверхности лейкоцитов , цитокины и белки системы комплемента.
Токсины - вещества бактериального, растительного или животного происхождения, способные угнетать физиологические функции, что приводит к заболеванию или гибели животных и человека.
2. Охарактеризуйте основные группы протеинов:
Альбумины - простые растворимые в воде белки, умеренно растворимые в концентрированных растворах соли и свёртывающиеся при нагревании (денатурация белка). Их относительная молекулярная масса составляет примерно 65000, не содержат углеводов. Вещества, содержащие альбумин, такие как яичный белок, называются альбуминоиды. Альбуминоидами являются также сыворотка крови, семена растений.
Глобулины - группа животных и растительных белков, наиболее широко распространённых в природе. Относятся к глобулярным белкам; растворимы в слабых растворах нейтральных солей, разбавленных кислотах и щелочах; нерастворимы в воде (за исключением, например, миозина и некоторых др. Г.). Осаждаются в полунасыщенном растворе сульфата аммония, насыщенном растворе сульфата магния (при 30°С) или сульфата натрия (при 37°С). Молярная масса Г. от нескольких тысяч до миллиона и более. Большинство Г. — простые белки, однако некоторые из них (особенно Г. сыворотки крови) связаны с углеводами или липидами. Г. щитовидной железы — тиреоглобулин (молярная масса 630000) — единственный белок, содержащий йод. Г. нервной ткани — нейроглобулин, нейростромин — соединены с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды). Растительные Г. (глицинии, эдестин, легумин и др.) более устойчивы, чем животные Г., к спирту и температурным воздействиям. Г. входят в состав цитоплазмы, плазмы крови и лимфы (высших животных и человека), определяя их буферную ёмкость и иммунные свойства организма. В плазме крови, кроме Г., имеются белки альбумины; отношение альбумин/глобулин имеет диагностическое значение; в норме оно близко к 2, а при воспалительных заболеваниях — уменьшается. Гамма-глобулины применяются с лечебными целями.
Протамины - низкомолекулярные белки, содержащиеся в ядрах сперматозоидов у рыб и птиц. Молекулярная масса 4000—12 000. Для П. характерно высокое содержание щелочных аминокислот, особенно аргинина (70—80%), что обусловливает основные свойства П. Хорошо растворимы в воде, кислой и нейтральной среде, осаждаются щелочами, не денатурируют при нагревании. Изучены главным образом П. зрелой спермы рыб, в которой они составляют фракцию основного белка (почти весь белок ядер). Аминокислотный состав П. специфичен для каждого вида рыб. В ядрах клеток П. (подобно гистонам) ассоциированы с дезоксирибонуклеиновыми кислотами в нуклеопротамины. Методом рентгеноструктурного анализа показано, что цепочка П. обматывается как третья нить вокруг двойной спирали ДНК. П. образуют соли с кислотами и комплексы с кислыми белками (малорастворимый комплекс П. с инсулином используют в медицинской практике для продления срока действия последнего).
Гистоны - основной класс нуклеопротеинов, ядерных белков, необходимых для сборки и упаковки нитей ДНК в хромосомы. Существует пять различных типов гистонов, названных H1/Н5, H2A, H2B, H3, H4. Последовательность аминокислот в этих белках практически не различается в организмах различного уровня организации. Гистоны — небольшие, сильно основные белки, связывающиеся непосредственно с ДНК. Гистоны принимают участие в структурной организации хроматина, нейтрализуя за счет положительных зарядов аминокислотных остатков отрицательно заряженные фосфатные группы ДНК, что делает возможной плотную упаковку ДНК в ядре.
Проламины - простые запасные белки, содержащиеся лишь в семенах злаков: глиадин — в пшенице, ржи, зеин — в кукурузе, гордеин — в ячмене, авенин — в овсе, оризин — в риск, кафирин — в сорго. Растворимы в 60—80%-ном водном этиловом спирте; содержат свыше 40% остатков глутаминовой кислоты и около 15% пролина,но очень мало лизина (с чем связана биологическая неполноценность запасных белков зерновых культур). П. гетерогенны: с помощью хроматографии и электрофореза их удаётся разделить на компоненты, близкие по аминокислотному составу, но различающиеся по молекулярной массе и электрическому заряду (например П. пшеницы разделяется на 15—30 компонентов с молекулярной массой от 81 000 до 78 000). Большинство компонентов состоит из одной полипептидной цепи; отдельные компоненты способны полимеризоваться через дисульфидные связи и входить в состав глутелинов. Компонентный состав глиадина детерминирован генетически и служит характерным признаком сорта пшеницы. В зерне пшеницы глиадин и глутенин образуют клейковину, от содержания и физических свойств которой зависят хлебопекарные качества пшеницы.
Глютелины - Растительные белки, содержащиеся преимущественно в эндосперме семян злаков; глютелины обладают сравнительно сбалансированным составом аминокислот и хорошо утилизируются организмом человека.
Протеиноиды - 1) (устаревшее) альбуминоиды, простые белки (протеины)животного происхождения, нерастворимые в воде, растворах солей, разбавленных кислотах и щелочах. Выполняют главным образом опорные функции (например, коллаген, кератин, фиброин). То же, что склеропротеины. 2) Белковоподобные вещества, получаемые искусственно в опытах, моделирующих условия первобытной Земли. Некоторые полученные т. о. (абиогенно) П. обладают молекулярной массой до 10 000, а также слабой каталитической и гормональной активностью. Полагают, что П. являются предшественниками белков и возникли при низкой температуре без участия ферментов.
3. Опишите биологическую роль нуклеопротеинов в организме:
Нуклеопротеиды — комплексы нуклеиновых кислот с белками.
К нуклеопротеидам относятся устойчивые комплексы нуклеиновых кислот с белками, длительное время существующие в клетке в составе органелл или структурных элементов клетки в отличие от разнообразных короткоживущих промежуточных комплексов белок — нуклеиновая кислота (комплексы нуклеиновых кислот с ферментами — синтетазами и гидролазами — при синтезе и деградации нуклеиновых кислот, комплексы нуклеиновых кислот с регуляторными белками и т. п.).
Наиболее сильные конформационные изменения при образовании нуклеопротеидов претерпевают нуклеиновые кислоты, и эти изменения наиболее существенны в случае образования дезоксирибонуклеопротеидов. В отличие от одноцепочечной РНК, способной образовывать вторичные и третичные структуры за счёт антипараллельного комплементарного спаривания смежных отрезков цепи. Двухцепочечная ДНК такой возможности не имеет и существует в растворах в виде значительно более «рыхлых», по сравнению с компактными глобулами РНК, клубков. Однако связывание ДНК с сильноосновными белками (гистонами и протаминами) за счёт электростатического взаимодействия приводит к значительно более плотно упакованным нуклеопротеидным комплексам — хроматинам, обеспечивающим компактное хранение ДНК и, соответственно, наследственной информации в составе хромосом эукариот. С другой стороны, большая конформационная подвижность РНК и её каталитические свойства приводят к большому разнообразию рибонуклеопротеидов, выполняющих различные функции.
4. Строение и значение гликопротеинов:
Гликопротеины - это сложные белки, в которых белковая (пептидная) часть молекулы ковалентно соединена с одной или несколькими группами гетероолигосахаридов. Кроме гликопротеинов существуют также протеогликаны и гликозаминогликаны.