Технология продукции общественного питания (стр. 1 из 3)
МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ
ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ
ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ
"НОВОСИБИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ"
Кафедра технологии и организации пищевых производств
Контрольная работа
по дисциплине "Технология продукции общественного питания"
Новосибирск 2011
Содержание
Денатурация фибрилярных белков, постденатурационные изменения
Крахмальные полисахариды и их свойства
Способы стабилизации витаминов
Изменение цвета продуктов под воздействием ферментов
Денатурация фибриллярных белков, постденатурационные изменения
Белки, или протеины, - сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды), построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. В состав одного и того же белка входят различные аминокислоты. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот. Молекулярная масса белков весьма велика: так, молекулярная масса альбумина сыворотки крови человека 61 500, у глобулина сыворотки крови 153 000, гемоцианина улитки 600 000. Белки пищевых продуктов по строению молекулы подразделяются на два класса – фибриллярные и глобулярные. Они различаются по строению молекулы, аминокислотному составу, биологической ценности, выполняемой функции и функционально-технологическим свойствам. Глобулярные белки содержатся в подавляющем большинстве пищевых продуктов, а фибриллярные – в мясе, субпродуктах, птице, рыбе, костях.
Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах солей, в кислотах. Почти все белки растворяются в щелочах, и все они нерастворимы в органических растворителях. Из растворов белки легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов, кислотами и т. д. Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и разделены. При осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация многих белков может быть вызвана и нагреванием.
При кулинарной обработке денатурацию белков вызывает чаще всего нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы, водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. Такое изменение структуры в корне меняет и свойства белков: уменьшается число полярных групп на поверхности, уменьшается или пропадает заряд частицы, резко уменьшается способность к гидратации. В результате денатурации белки теряют устойчивость (молекулы их слипаются, уплотняются, белок свертывается), окраску, ферментативную устойчивость, способность растворяться.
Свертывание белков в результате денатурации бывает двух видов. Если концентрация белка была низкая (до 1%), то свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). Если концентрация белка была высокой, то образуется студень и влага не отделяется (белки яйца). Денатурацию может вызвать не только нагревание, но и ряд других причин: действие солей тяжелых металлов, дубильных веществ; взбивание и др. При взбивании образуется пена с очень тонкими прослойками жидкости между пузырьками воздуха. Поверхность жидкости при этом сильно увеличивается. На поверхности всякой жидкости действуют силы поверхностного натяжения. Они способны механически развернуть полипептидные цепи в молекуле, изменить их конфигурацию и вызвать этим денатурацию. Например, при взбивании яичных белков в поверхностом слое денатурирует белок овомукоид, тормозящий действие трепсина, и усвояемость белков повышается.
Из содержащихся в пищевых продуктах фибриллярных белков (коллаген, эластин, миозин, актин и др.) наибольшее влияние на качество кулинарных изделий и блюд оказывают изменения в процессе тепловой кулинарной обработки белка коллагена. При нагревании в воде отдельных коллагеновых волокон или их пучков вначале они несколько набухают, а затем деформируются. Упорядоченная структура коллагена (вытянутые параллельные цепи) плавится, и коллаген переходит в аморфное состояние. В расплавленном состоянии из-за ослабления внутри- и межмолекулярного взаимодействия цепи за счет разрыва части поперечных связей, стабилизирующих структуру коллагенового волокна, принимают произвольную конфигурацию, что приводит к усадке (сокращению) коллагенового волокна. Длина волокон может уменьшиться до 60% от первоначальной, а их диаметр увеличивается, что приводит к увеличению объема волокна по сравнению с первоначальным. Это происходит при температуре 40-50°С. При дальнейшем повышении температуры разрушение структуры волокон значительно усиливается, и при достижении температуры 55-65°С для коллагенов различного происхождения происходит резкое и мгновенное сокращение длины волокон и увеличение их объема. Этот процесс называется свариванием коллагена. Наряду с изменением линейных размеров коллагеновых волокон происходит нарушение их фибриллярной структуры, и волокна становятся стекловидными. При сваривании коллагена тройные, плотно свитые спирали нативного коллагена переориентируются в беспорядочно свернутые молекулы. Волокна становятся эластичными, более доступными действию ферментов желудочно-кишечного тракта (трипсина), их прочность значительно снижается.
Нагревание коллагеновых волокон выше температуры сваривания вызывает дальнейшее разрушение их структуры, обусловленное последовательным разрывом поперечных связей между молекулами тропоколлагена и внутримолекулярных поперечных связей между цепями тропоколлагена, что приводит в конечном счете к необратимой дезагрегации структуры молеуклы тропоколлагена. Этот процесс резко ускоряется при температурах выше 80°С. В результате этих изменений из коллагена образуется растворимый в горячей воде продукт – глютин.
Стадии перехода коллагена в глютин:
1) Плавление трехспиральной структуры до аморфного состояния;
2) Гидролиз поперечных (межмолекулярных) связей между тропоколлагеновыми единицами;
3) Гидролиз внутримолекулярных поперечных связей;
4) Гидролиз пептидных связей главной цепи.
Для образования глютина необязательно наличие всех четырех стадий, а также необязательно, чтобы каждая стадия прошла полностью.
Образовавшийся глютин, в отличие от нативного коллагена не только хорошо набухает, но при температуре 40°С и выше неограниченно растворяется в воде. Растворы глютина при охлаждении образуют студни, прочность которых зависит от концентрации и продолжительности нагрева. Студни при концентрации глютина более 2,5% хорошо сохраняют форму. При длительном нагреве глютина студнеобразующая способность его снижается вследствие дальнейшей деструкции глютина.
Крахмальные полисахариды и их свойства
Полисахариды – это высокомолекулярные соединения, содержащие сотни и тысячи остатков моносахаридов. Общим для строения полисахаридов является то, что остатки моносахаридов связываются за счет полуацетального гидроксила одной молекулы и спиртового гидроксила другой и т.д. Каждый остаток моносахарида связан с соседними остатками гликозидными связями. Полигликозиды могут содержать разветвленные и неразветвленные цепи. Остатки моносахаридов, входящие в состав молекулы, могут быть одинаковыми или разными. Наибольшее значение из высших полисахаридов имеют крахмал, гликоген (животный крахмал), клетчатка (или целлюлоза). Все эти три полисахарида состоят из молекул глюкозы, по-разному соединенных друг с другом. Состав всех трех соединений можно выразить общей формулой: (С6Н10О5)n
Крахмал относится к полисахаридам. Молекулярная масса этого вещества точно не установлена, но известно, что очень велика (порядка 100000) и для разных образцов может быть различна. Поэтому формулу крахмала, как и других полисахаридов, изображают в виде (С6Н10О5)n. Для каждого полисахарида n имеет различные значения.
Крахмал представляет собой полимеры α-D-глюкозы, находящейся в двух молекулярых формах: линейной (амилоза)
И разветвленной (амилопектин)
Соотношение этих полисахаридов различное в разных крахмалах (амилозы 18-30%, амилопектина 70-82%).
Амилоза имеет молекулярную массу от 105 до 106. Длина цепи находится в пределах от 500 до 6000 глюкозных остатков. Полимерная цепь амилозы закручивается в спираль. Амилоза способна образовывать комплексные соединения с йодом, которые окрашиваются в синий цвет. Благодаря длинным линейным цепям молекулы амилозы могут объединяться друг с другом и осаждаться из раствора. Этот процесс называется ретроградацией.
Цепочка амилопектина состоит лишь из 20-25 глюкозных остатков. Молекулярная масса превышает 108. Из-за множества ответвлений амилопектин имеет молекулярную массу в 1000 раз большую, чем амилоза. Амилопектиновые цепи собираются в кластерную структуру. Амилопектин не растворяется в воде и образует вязкие стабильные растворы. С йодом амилопектин дает фиолетовое с красноватым оттенком окрашивание.
Физические свойства
Крахмал представляет собой безвкусный порошок, нерастворимый в холодной воде. В горячей воде набухает, образуя клейстер. Крахмал широко распространен в природе. Он является для различных растений запасным питательным материалом и содержится в них в виде крахмальных зерен. Наиболее богато крахмалом зерно злаков: риса (до 86%), пшеницы (до 75%), кукурузы (до 72% ), а также клубни картофеля (до 24% ). В клубнях картофеля крахмальные зерна плавают в клеточном соке, а в злаках они плотно склеены белковым веществом клейковиной. Крахмал является одним из продуктов фотосинтеза.