СОСТАВ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА МОЛОКА
1. Основные компоненты молока
Молоко – биологическая жидкость, которая образуется в молочной железе млекопитающих и предназначена для вскармливания детеныша и предохранения его от инфекции в первые дни жизни. Это многокомпонентная сбалансированная система, обладающая высокими питательными, иммунологическими и бактерицидными свойствами.
В состав молока входят вода, белки, липиды, углеводы, минеральные вещества, витамины, ферменты, гормоны и ряд других компонентов. Некоторые из основных его компонентов (лактоза, казеин) ни в каких других природных продуктах не обнаружены.
Наибольший удельный вес коровьего молока занимает вода (более 85%). На остальные компоненты, входящие в состав сухого остатка, приходится 11 – 14%. Содержание сухого обезжиренного остатка молока (СОМО) составляет 8-9%. В состав молока входят также газы, содержание которых незначительно.
Большая часть воды молока находится в свободном состоянии (83-86%), а меньшая часть (3-3,5%) – в связанной форме.
Свободная вода является растворителем органических и неорганических соединений молока, участвует во всех биохимических процессах, протекающих в молоке при выработке молочных продуктов. Легко удаляется при замораживании и при высушивании.
Связанная вода по форме связи с компонентами делится на три группы: вода химической, физико-химической и механической связи.
Наиболее прочной является химическая связь воды в химических соединениях и кристаллогидратах. В молочных продуктах химически связанная вода представлена водой кристаллогидратов молочного сахара (C12H22O11*H2O). Ее можно удалить при нагревании гидратной формы сахара до температуры 125-1300С.
Физико-химическая связь воды характеризуется средней прочностью. Она образуется в результате притяжения диполей воды полярными группами молекул белков. Гидратация частиц белка обусловлена наличием на их поверхности, а также внутри белковых молекул, полярных групп: -COOH, -OH, >CO-NH<, NH2-, -SH и др. При адсорбировании воды диполи располагаются несколькими слоями вокруг гидрофильных центров молекулы белка, образуя т.н. гидратную оболочку.
Связанная вода по своим свойствам значительно отличается от свободной воды. Она не замерзает при низких температурах (-400С), не растворяет электролиты, имеет плотность, вдвое превышающую плотность свободной воды, не удаляется из продукта при высушивании. Связанная вода, в отличие от свободной, недоступна микроорганизмам. Поэтому, для подавления развития микрофлоры в пищевых продуктах свободную воду полностью удаляют или переводят в связанную, добавляя влагосвязывающие компоненты (сахар, соли, многоатомные спирты и пр.). При этом понижается величина так называемой "активности воды".
Вода механической связи обладает свойствами свободной воды. Она механически захватывается и удерживается ячейками структуры и капиллярами продукта.
Белки молока
Общее содержание белков в коровьем молоке колеблется от 2,9 до 4%. В соответствие с номенклатурной схемой Комитета по номенклатуре и методологии молочных белков Американской научной ассоциации молочной промышленности, белки молока делятся на казеины и сывороточные белки.
Таблица 1.Классификация белков молока
| Белок | Содержание от общего количества белков обезжиренного молока, % | Молекулярная масса | Изоэлектричес-кая точка, рН |
| Казеины | 78-85 | - | - |
| a-казеин | 45-55 | 22000-24000 | 4,1 |
| k-казеин | 8-15 | 19000 | 4,1 |
| b-казеин | 25-35 | 24000 | 4,5 |
| g-казеин | 3-7 | 12000-21000 | 5,8-6,0 |
| Сывороточные белки | 15-22 | - | - |
| a-лактальбумин | 2-5 | 14437 | 5,1 |
| b-лактоглобулин | 7-12 | 18000 | 5,3 |
| Альбумин сыворотки крови | 0,7-1,3 | 68000 | 4,7 |
| Лактоферрин | 0,2-0,8 | 87000 | - |
| Иммуноглобулины | 1,9-3,3 | - | - |
| IgG | 1,4-3,3 | 150000-163000 | 5,5-6,8 |
| IgA | 0,2-0,7 | 400000 | - |
| IgM | 0,1-0,7 | 1000000 | - |
| Протеозо-пептоны | 2-6 | 4100-200000 | 3,3-3,7 |
К белкам молока также относят ферменты, гормоны (пролактин, гормон роста, инсулин и др.), и белки оболочек жировых шариков.
Собственно пищевыми белками являются казеины. Они максимально расщепляются протеиназами пищеварительного тракта в нативном состоянии, в то время как глобулярные белки приобретают эту способность только после денатурации.
Важными биологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины являются носителями пассивного иммунитета, лактоферрин и лизоцим обладают антибактериальными свойствами. Лактоферрин и b-лактоглобулин выполняют транспортную функцию – переносят в кишечник новорожденного железо, витамины и некоторые другие вещества.
По содержанию и соотношению незаменимых аминокислот белки молока относятся к биологически полноценным белкам.
Сывороточные белки молока содержат большее количество серосодержащих аминокислот (метионин, цистеин), чем казеины. Поэтому оптимальный баланс аминокислот в рационе может быть достигнут изменением соотношения казеина и сывороточных белков.
Иногда при употреблении молока примерно у 1% детей наблюдаются аллергические реакции. Основным аллергенным компонентом коровьего молока для человека считается b-лактоглобулин.
Состав и свойства казеина
Очищенный казеин, выделенный из молока с помощью уксусной кислоты, представляет собой аморфный порошок белого цвета, без запаха и вкуса, практически нерастворимый в воде, растворимый в слабых растворах щелочей, солей щелочных и щелочноземельных металлов и минеральных кислот.
При рН свежего молока 6,6 казеин имеет отрицательный заряд. Изоэлектрическое состояние казеина наступает при рН 4,6-4,7. Следовательно, в составе казеина преобладают дикарбоновые кислоты. Кроме того, отрицательный заряд и кислые свойства казеина усиливают гидроксильные группы фосфорной кислоты. Казеин принадлежит к фосфопротеидам – в своем составе содержит фосфорную кислоту, присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина:
Своими полярными группами и пептидными группировками главных цепей казеин связывает значительное количество воды - более 2 г на 1 г белка. Гидрофильные свойства казеина зависят от структуры, заряда молекул, рН среды, концентрации в ней солей и др. факторов.
В молоке казеин имеет явно выраженные кислые свойства. Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и гидроксильные группы фосфорной кислоты легко взаимодействуют с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na+, K+, Ca2+, Mg2+), образуя казеинаты.
Нативные молекулы казеина образуют особым образом структурированные комплексы – мицеллы. Кроме казеина, в их состав входят ионы кальция, неорганического фосфата и цитрата. В настоящее время принято считать, что казеин в молоке содержится в виде казеината кальция, соединенного с коллоидным фосфатом кальция, или так называемого казеинаткальцийфосфатного комплекса (ККФК). ККФК образует мицеллы почти сферической формы, состоящие из субмицелл размером 40-300 нм.
ККФК стабилен в свежем молоке, сохраняет устойчивость при тепловой и механической обработке молока. Однако при высокотемпературной обработке молока и при выработке кисломолочных продуктов наблюдается нарушение его мицеллярной и субмицеллярной структуры.
Фракционный состав
Казеин, полученный из обезжиренного молока осаждением кислотой при рН 4,6, является гетерогенным белком.
Предварительное деление казеина на фракции можно осуществить при помощи раствора мочевины.
Казеин полностью растворяется в 6,6 М растворе мочевины. При снижении концентрации мочевины до 4,6 М в осадок выпадает a-казеиновый комплекс (молекулярная масса 27000 Да). В a-казеиновом комплексе выделяют Са-чувствительную часть и Са-нечувствительную.
Са-чувствительная часть выпадает в осадок в присутствии 0,03-0,04 М CaCl2 при рН 7 и температуре 0-40С и обычно называется as-казеином. При электрофорезе на гелях as-казеин разделяется на фракцию as1 с вариантами A, B, C, D и группу as-подобных казеинов. Их различные сочетания в молоке характеризуют генотип породы животных.
К Са-нечувствительной части a-казеинового комплекса относят k-, g- и m-казеины, которые растворяются в 0,03-0,4 Ь CaCl2. Наиболее изученной является k-фракция (М=10000-26000 Да). k-казеин является стабилизатором казеиновой мицеллы от действия ионов Са. Под действием сычужного фермента происходит расщепление k-казеина, его стабилизирующие свойства теряются, и казеин коагулируется ионами Са.
b-казеиновый комплекс осаждается из раствора мочевины при снижении ее концентрации до 3,3 М. b-казеин при температуре 0-40С находится в мономерной форме и не осаждается ионами Са, в отличие от as-казеина. При температуре 350С b-казеин полимеризуется и осаждается ионами кальция. b-казеин методами электрофореза и хроматографии можно разделить еще на 3-4 фракции, обычно обозначаемые A, B, C, D.
g-казеиновый комплекс выпадает в осадок при снижении концентрации раствора мочевины до 1,7М при рН 4,7 после добавления (NH4)2SO4. Данная фракция изучена слабо и, по всей видимости, также является гетерогенной.
Кроме этих основных белков, в молоке присутствует в ничтожных количествах ряд ферментов, белки оболочек жировых шариков и другие специфические белки молока.
Ферменты молока включают более 20 истинных (нативных), а также многочисленные внеклеточные и внутриклеточные ферменты, продуцируемые микрофлорой молока и бактериальных заквасок. Ферменты молока имеют большое практическое значение, как для переработки молока, так и для оценки его санитарного состояния.