Сировина хлібопекарського виробництва (стр. 6 из 11)
Оксиредуктази — ферменти, що каталізують біологічні окисно-відновні реакції, наприклад процес бродіння. До цього класу належать глюкооксидаза, ліпоксигеназа, каталаза, тирозиназа.
Трансферази або ферменти переносу. Ці ферменти каталізують реакції, при яких певні хімічні угрупування відщеплюються від однієї сполуки і переносяться до іншої, утворюючи нову сполуку.
Пдролази — ферменти, що каталізують реакції розщеплення речовин з приєднанням води. Поряд з іншими, до цього класу відносяться і ферменти, що гідролізують вуглеводи, білки, жири борошна.
Це амілази, р-фруктофуранозидаза (сахараза, інвертаза), и-глюкозидаза (мальтаза), протеази, ліпаза та інші.
Ліази — ферменти, що каталізують реакції розриву хімічних зв'язків між атомами вуглецю, вуглецю і кисню, вуглецю і азоту. До ліаз відносяться карбоксилаза, альдолаза тощо. У тісті піруватдекарбоксилаза відщеплює диоксид вуглецю від піровиноградної кислоти, що утворюється як проміжний продукт при анаеробному бродінні.
Ізомерази — ферменти, що каталізують реакції перетворення органічних сполук з одного ізомеру в інший.
Лігази або синтетази — ферменти, що каталізують реакції синтезу.
Ферменти складають мізерну частку від маси борошна. Тому їх кількість не виражається в процентах. їх присутність виявляється по наявності перетворень речовин, що каталізуються ферментами.
Масова частка ферментів у борошні обумовлюється масовою часткою їх у зерні. Ферментативна активність зерна залежить від умов його вирощування, зберігання, режимів переробки. Підвищена активність ферментів у зерні, а значить і в борошні з цього зерна, спостерігається, якщо зерно не дозріло, проросло, було ушкоджене клопом-черепашкою або приморожене.
Активність ферментів зерна значно знижується при жорстких режимах його сушіння. Оскільки у зерні ферменти зосереджені здебільшого в зародку і алейроновому шарі, сортове борошно містить менше ферментів, ніж обойне. Під час зберігання борошна ферментативні процеси у ньому протікають досить мляво. Тільки при підвищенні вологості борошна більше 14,5% вони дещо активізуються.
У процесі змішування борошна з водою ферментативні реакції швидко активізуються. У технології хлібних виробів особливо важливу роль відіграють гідролітичні та окисно-відновні ферменти борошна. В ході технологічного процесу під дією гідролаз високополімерні сполуки борошна розкладаються на більш прості речовини, накопичуються водорозчинні сполуки, формуються певні реологічні властивості тіста.
Речовини, що утворюються в результаті дії ферментів, особливо декстрини, цукри, відіграють важливу роль у формуванні структури хліба, його запаху і смаку.
Активність дії гідролітичних ферментів борошна обумовлює накопичення в тісті та хлібі певної кількості водорозчинних речовин і характеризується терміном — автолітична активність борошна. Якщо борошно має підвищену або низьку автолітичну активність, хліб може мати різні дефекти.
Амілази борошна. Амілази каталізують гідроліз крохмалю борошна. Розпізнають три амілази: а-амілазу, р-амілазу і глюкоамілазу. Остання міститься в хлібопекарських дріжджах. Вважається, щоu-амілаза є лише у пшеничному борошні, виготовленому з пророслого зерна. Житнє борошно, як із пророслого, так і з нормальної якості зерна, містить у значній кількості активну а-амілазу.
р-амілаза знайдена у пророслих зернах хлібних злаків і в зернах нормальної якості. Вона міститься у всіх сортах пшеничного і житнього борошна.
У борошні а і р-амілази знаходяться у зв'язаному з білками стані й під час протеолізу відщеплюються.
Ферментативний гідроліз крохмалю під дією а- і р-амілаз відбувається внаслідок розриву глюкозидних зв'язків амілози та амілопектину і приєднання по місцю їх розриву молекули води.
Як а-амілаза, так і р-амілаза каталізують лише розщеплення о-1,4-глюко-зидних зв'язків і не можуть гідролізувати а-1,6-глюкозидних зв'язки. Проте вони відрізняються між собою за характером дії на амілозу і амілопектин та оптимальними параметрами активності. Для а-амілази характерне неупорядко-ване розщеплення амілози і амілопектину, тоді як для р-амілази — ступеневе, рис. 2.9.
При дії а-амілази на амілозу її макромолекула спочатку розпадається на декстрини середнього розміру зі ступенем полімеризації 6-10 (а-декстрин), які в подальшому розщеплюються на низькомолекулярні декстрини і мальтозу. При дії а-амілази на амілозу може відбутися також відрив одного, двох або трьох глюкозних залишків. Таким чином, а-амілаза здатна повністю перетворити амілозу в мальтозу, маль-тотріозу і невелику кількість глюкози.
При дії а-амілази на амілопектин крохмалю утворюється мальтоза і низькомолекулярні декстрини з 5-8 глюкозидними зв'язками, які в подальшому а-амілазою не розщеплюються до мальтози. Це обумовлено тим, що фермент не діє на а-1,6 глюкозидні зв'язки у місцях розгалуження макромолекул амілопектину. Тому в результаті дії а-амілази на амілозу і амілопектин утворюються низькомолекулярні декстрини, мальтоза, невелика кількість мальтотріози і глюкози.
р-амілаза послідовно відщеплює від амілози і амілопектину ланки мальтози. Лінійна макромолекула амілози р-амілазою повністю гідролізується до мальтози. Але якщо у ланцюгу, що атакується р-амілазою, число глюкозних залишків непарне, останні три одиниці залишаються нерозщепленими у вигляді мальтотріози.
В амілопектині р-амілаза розщеплює лише верхівки розгалужених ланцюгів. Дія ферменту припиняється на відстані одного елементарного глюкозного залишку до розгалуження. В результаті гідролізу залишається високомолекуляр-ний декстрин. |!-амілаза розщеплює амілопектин з утворенням мальтози лише на 54%. Утворені високомолекулярні декстрини («-амілодекстрини) піддаються подальшому гідролізу а-амілазою і розпадаються на низькомолекулярні декстрини, на які знову починає діяти р-амілаза. Навіть при сумісній дії а і р-амілаз при гідролізі амілопектину залишаються декстрини з 5-8 глюкозними залишками, в яких зосереджені а-1,6 глюкозидні зв'язки. При одночасній дії обох амілаз крохмаль гідролізується на 95%.
Оптимальні умови дії у а і р-амілаз різні, р-амілаза найактивніша при рН середовища 4,5-4,8 і температурі 49-54 °С. При температурі 70 °С вона інакти-вується. Для а-амілази оптимальним рН середовища є 5,6-6,3, а температура 58-65 °С. Інактивується а-амілаза при температурі випікання 80-85 °С. Проте є дані, що інактивація u-амілази відбувається при температурі 95 °С. Порівняно з р-амілазою а-амілаза більш термолабільна, але чутлива до зниження рН середовища. При рН 3,3-4,0 а-амілаза інактивується. При зниженні рН знижується температурний оптимум і температура інактивації амілаз. Залежно від кислотності середовища температура інактивації коливається для р-амілази в межах 60-84, а-амілази - 70-95 °С.
Нативний крохмаль борошна гідролізується ферментами повільно. Найлегше гідролізуються амілазами ушкоджені зерна крохмалю і клейстеризований крохмаль. Швидкість ферментативного гідролізу крохмалю амілазами можна характеризувати загальною кількістю редукуючих вуглеводів (у перерахунку на мальтозу), що накопичились у продукті за час гідролізу.
Амілази відіграють значну роль у технології приготування хліба. У процесі переробки пшеничного борошна з непророслого зерна р-амілаза забезпечує в тісті накопичення мальтози, необхідної для життєдіяльності мікрофлори тіста, а також реакції меланоїдіноутворення підчас випікання хліба.
При переробці борошна з пророслого зерна наявність а-амілази, оптимальна активність якої лежить у межах 58-65 °С, може привести під час випікання до накопичення у м'якушці хліба низькомолекулярних декстринів, що обумовлюють її липкість. Оптимальні умови дії цих ферментів лежать в основі заходів і методів регулювання технологічного процесу при переробці борошна з пророслого, враженого клопом-черепашкою або з іншими дефектами зерна.
р-фруктофуранозидаза (сахараза, інвертаза) каталізує сахарозу на глюкозу і фруктозу:
С,?Н„0„ + НгО -> С6Н,206 + С6НІ206
сахароза глюкоза фруктоза
Цей фермент каталізує також розщеплення рафінози на фруктозу і дисахарид мелібіозу.
a-глюкозидаза (мальтаза) каталізує гідроліз мальтози на дві молекули глюкози:
С,гНгА. + НгО = 2С„Н,А
мальтоза глюкоза
Целюлази і геміцелюлази каталізують відповідно гідроліз целюлози та геміцелюлози, пентозаназа — пентозанів.
Протеолітичні ферменти. Під дією протеолітичних ферментів протеаз (протеїназ і пептидаз) відбувається гідролітичне розщеплення білків. Воно характеризується розривом пептидного зв'язку за рівнянням:
R — CO — NH - R, + НОН = RCOOH + H2NR,,
де R і R, — залишки амінокислот і пептидів.
Ферментативне розщеплення білків можна зобразити такою схемою: Білки -> Альбумози ~> Пептони, Поліпептиди -> Пептиди і амінокислоти
Із зерна пшениці виділені кислі протеїнази з оптимумом рН 3,7-4,0; нейтральні протеїнази з оптимумом рН 6.5-7,0; лужні протеїнази з оптимумом рН > 8,0.
Кислі протеїнази — це ферменти типу папаїну (виділений з плодів динного дерева — Caricapapaya). Вони активуються сульфгідрильними сполуками — відновленим глютатіоном, цистеїном. Інгібіторами їх є окисники.
Нейтральні протеїнази до цієї групи не відносяться. їх інгібіторами є хлорид натрію, фенольні сполуки, ароматичні амінокислоти. Кухонна сіль у кількості, що міститься в рецептурі хлібних виробів, здатна знизити активність нейтральних протеїназ на 60-70%. Нейтральні протеїнази мають вищу активність, ніж кислі.
Вважається, що оптимальними умовами для дії комплексу протеїназ пшеничного борошна є: рН — 4,0-5,5 і температура 45-47 °С. Очевидно, що в умовах тіста певну роль відіграють як кислі, так і нейтральні протеїнази.