Безусловно, в предбиологическом периоде, как впрочем и на ранних этапах биогенеза, случай очень важен, но лишь для первоначального получения „нужных“ молекул с определёнными свойствами, которые сами по себе от случайности не зависят. Видимо таким образом, попадая в липосомальную микросферу, органические молекулы и могли образовывать оптимальные и термодинамические выгодные межмолекулярные взаимодействия, недоступные в менее благоприятных открытых условиях. И если при этом действительно формировались устойчивые связи, то у таких химических веществ появлялось больше шансов сохранить свою биогенетически верную конфигурацию и продлить своё существование. Кроме того, из-за избытка свободной энергии, присущего органическим соединениям, их концентрация в термодинамически равновесной системе становится минимальной. Это обусловлено преобладанием деструктивных процессов над синтетическими при нахождении органических макромолекул во внешней водной среде, стремящейся к максимальным значениям энтропии. Подобное смещение направленности химических реакций приводит к низкой итоговой плотности макромолекул в растворе и делает последующую полимеризацию достаточно проблематичной. Чего нельзя сказать об открытой замкнутой системе, в которой синтез органических веществ лимитирован только источником энергии и размерами внутренней сферической полости.
Однако закрепить свой „химический“ успех, то есть передать полученный опыт в виде информации о своей структуре для её последующего воспроизведения, было невозможно, из-за отсутствия в ту древнюю эпоху необходимых каталитических реакций. И каждый раз, по мере неизбежной диссимиляции, приходилось заново, с помощью затратного по времени метода проб и ошибок, выстраивать оптимальную супрамолекулярную устойчивую форму. Хотя вне всякого сомнения, вероятность нахождения сильного и потому эффективного решения резко возрастала уже на том примитивном уровне гомеостаза, который был доступен в замкнутом пространстве, образованном первичной мембраной. И не в последнюю очередь за счёт экономии времени и ресурсов при гомеостатической „фильтрации“ химических веществ по их качественным, то есть пространственным, или количественным параметрам. Что позволяло отбраковывать заведомо неподходящие, либо недостаточно оптимальные молекулярные сочетания, но ещё не приводило к упорядоченной закономерности и периодичности возникновения удачных структурных форм.
Тем не менее, динамика подобного вероятного сценария не могла не способствовать или не ускорить появление изящного способа воспроизведения исходной наследственной информации в виде матричного копирования свойств и особенностей существующей структуры. Что давало возможность для её быстрого восстановления и самоорганизации, но пока без такого важного свойства живых структур, как хранение информации в закодированном виде. Хотя уже само по себе наличие комплементарной репликации (феномен „слепка“ или матричное, по образцу, копирование линейной последовательности нуклеотидов) явилось качественным переходом химической эволюции на свою следующую ступень или отправной точкой для самой ранней стадии биогенеза, непосредственно предшествующей процессу возникновения жизни.
Следовательно, можно с определённой долей уверенности предположить, что стадия накопления „правильного“ для биогенеза химического потенциала сумела подготовить эволюционное появление молекул с самыми древними и примитивными свойствами энзимов. Так, отдельными ферментными функциями на определённом этапе эволюционного усложнения могли обладать, как „случайные“ олигопептиды, так и рибонуклеотидные последовательности в виде фрагментов РНК, что судя по всему является более вероятным филогенетическим событием [1, 3].
Прежде всего, шанс появления каталитически активных молекул повышался при структурном многообразии предшественников подобных химических веществ. Случайно образованные олигопептиды, не обладали в отличие от полирибонуклеотидов [4], способностью к спонтанной рекомбинации и удлинению тем самым своих фрагментов. То есть изначально, преимуществами полезного химического разнообразия, которые с высокой долей вероятности благоприятствовали появлению проферментов, обладали РНК, а вовсе не белковые и даже не полипептидные соединения. Естественно, что за счёт лучших селективных характеристик в силу своей более совершенной пространственной конфигурации, пептидам удалось в процессе эволюции перехватить каталитическую пальму первенства. Но в предбиологическом периоде, в связи с невозможностью закрепления положительного опыта энзимообразования, в белковых молекулах как в ферментах, особого биогенетического смысла не было. Разве что спонтанные пептиды со случайной энзиматической активностью оказывались способными каталитически повлиять на организационную структуру РНК в смысле дополнительного появления у неё каких-либо ещё специализированных функций, в частности тех же каталитических.
Но самое главное, как было сказано выше, спонтанно сформированные удачные пептидные фрагменты не обладали возможностью к репликации. Тогда как именно эта уникальная способность всегда была присуща РНК и является, в связи с особенностями химического состава и молекулярной структуры, её неотъемлемым важнейшим свойством. То есть, появление самого первого фрагмента РНК, обладающего каталитической активностью, например полимеразной, позволяло этой макромолекуле самореплицироваться. Но при этом ещё не приводило к формированию генетического кода, то есть к закреплению специфической информации. В этих реакциях мог быть использован принцип, сходный с современной „технологией“ комплементарной авторедупликации РНК вирусов. Причём воспроизведение исходной информации скорее всего теми же способами и происходило: либо копированием в виде РНК (репликация), либо переписыванием в форму ДНК (обратная транскрипция).
Не исключено, что и собственно переход к записи генетической информации в виде последовательности нуклеотидов, то есть к атрибутам жизни в её современном понимании, был также опосредован эволюционным совершенствованием РНК, то есть её способностью к выполнению более специализированных и разнообразных функций ферментов. Так, например, далеко не последняя роль в процессах биосинтеза белка принадлежит каталитически активным типам РНК или рибозимам [1]. В частности, энзиматически компетентные участки рибосомной РНК (р-РНК) обладают пептидил-трансферазной активностью и способны катализировать реакции транспептидации, то есть наращивать полипептидную цепь аминокислот в процессе нынешнего трансляционного белкового синтеза. Очень важно отметить, что транспептидация катализируется исключительно рибосомальными структурами, а сама реакция идёт с понижением свободной энергии. То есть каталитически активные центры РНК способны и без факторов элонгации в виде специфических белков-катализаторов к медленной неэнзиматической трансляции и к тому же без дополнительных ГТФ или АТФ источников энергии [5].
Поскольку в современных условиях этот процесс происходит на рибосомах в присутствии комплекта специализированных РНК, то скорее всего и первоначальный, самый примитивный „центр пептидного синтеза“ включал в себя сочетание по меньшей мере трёх основных видов РНК: транспортной (т-РНК), матричной или информационной (и-РНК) и рибосомной (р-РНК). При этом следует отметить, что вышеописанные события могли идти одновременно и независимо друг от друга. То есть параллельно эволюционировали все феномены биогенеза:
Редупликация, в виде воспроизведения исходной генетической информации в поколениях.
Транскрипция, как переписывание генетической информации в форму многочисленных РНК-копий.
Трансляция (синтез белков путём перевода записанной на РНК-матрице генетической информации в форму полипептидных цепей).
Запись и хранение генетической информации.
Что касается значимости этих стадий для биогенеза, то в филогенетическом аспекте на первый план выходят „посреднические услуги“ т-РНК, то есть процессы специфического опознания молекулой т-РНК только „своей“ конкретной аминокислоты. Это нужно для обеспечения соответствия между кодируемой аминокислотой, соединённой с т-РНК и определённой последовательностью нуклеотидов при взаимодействии антикодонового участка рибонуклеинового адаптера с кодоном генетической матрицы, то есть с комплементарным триплетом и-РНК.
Гипотетически всё могло происходить следующим образом. Например, появлению специфического взаимодействия адаптера с аминокислотой предшествовала стадия обычной ковалентной связи той или иной аминокислоты с разными фрагментами РНК или отдельными мономерами рибонуклеотидов. При взаимодействии хотя бы пары таких комплексов с транспептидазными ферментами это закономерно приводило бы к образованию самого простого пептида, но не позволяло оптимально закодировать эту информацию. Поскольку даже при выстраивании комплементарного слепка дипептида на нуклеотидах РНК или ДНК, полученная информация оказывалась бы ничтожной из-за отсутствия специфического соответствия прообраза антикодона аминокислоты определённым кодовым нуклеотидам.